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De Wikipedia, la enciclopedia libre

Albúmina
Estructuras disponibles
PDB Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolo ALB (HGNC: 399)
Identificadores
externos
Locus Cr. 4 q13.3
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
213
UniProt
Q9P157   n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_000477 n/a

La albúmina —del latín: albūmen ‘clara de huevo’— es una proteína que se encuentra en gran proporción en los linfocitos, siendo la principal proteína de la sangre, y una de las más abundantes en el ser humano. Se sintetiza en el hígado.[1][2]

La concentración normal en la sangre humana oscila entre 3,5 y 5,0 gramos por decilitro,[1]​ y supone un 54,31 % de la proteína plasmática. El resto de proteínas presentes en el plasma se llaman en conjunto globulinas. La albúmina es fundamental para el mantenimiento de la presión oncótica, necesaria para la distribución correcta de los líquidos corporales entre el compartimento intravascular y el extravascular, localizado entre los tejidos.[3]​ La albúmina tiene carga eléctrica negativa. La membrana basal del glomérulo renal, también está cargada negativamente, lo que impide la filtración glomerular de la albúmina a la orina.[3]​ En el síndrome nefrótico, esta propiedad es menor, y se pierde gran cantidad de albúmina por la orina.[4]

Debido a que los animales pequeños, como por ejemplo las ratas, viven con una presión sanguínea baja, necesitan una presión osmótica menor, y también necesitan una baja cantidad de albúmina para mantener la distribución de los fluidos.

Si efectuamos una electroforesis de las proteínas del suero a un pH fisiológico, la proteína albúmina es la que más avanza debido a su elevada concentración de cargas negativas (obviando la pequeña banda llamada prealbúmina, que la precede).

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  • ¿Qué es la albúmina?
  • Albúmina sérica - Fisiología
  • Aprende a preparar ALBÚMINA AL 5% | Pediateca.com

Transcription

Características

  • Posee un pKa de 8.5
  • Tiene un pH de 4.8
  • Tiene una masa molecular de 67 000 daltons
  • Tiene un pI de 4.6
Una molécula de albumina albergando seis ácidos palmíticos.

Funciones de la albúmina

  • Mantenimiento de la presión oncótica.
  • Transporte de hormonas tiroideas.
  • Transporte de hormonas liposolubles.
  • Transporte de ácidos grasos libres. (Esto es, no esterificados)
  • Transporte de bilirrubina no conjugada.
  • Transporte de muchos fármacos y drogas.
  • Unión competitiva con iones de calcio.
  • Control del pH.
  • Funciona como un transportador de la sangre y lo contiene el plasma.
  • Regulador de líquidos extracelulares, efecto Donnan.
  • Servía para unir la emulsión al vidrio para fijar las primeras fotografías.

Causas de la deficiencia de albúmina

Tipos de albúmina

  • Seroalbúmina: Es la proteína del suero sanguíneo.
  • Ovoalbúmina: Es la albúmina más abundante de la clara del huevo.
  • Lactalbúmina: Es la albúmina de la leche.
  • Conalbúmina u ovotransferrina: constituye en torno al 13 % de la clara del huevo. Tiene una gran afinidad por el hierro.[5]

Síntesis y secreción de albúmina en el ser humano

En el ser humano, la síntesis de albúmina se efectúa en el hígado, específicamente en los polirribosomas unidos al retículo endoplasmático. La secreción plasmática se efectúa por la acción contráctil del aparato microtubular de la célula. La producción hepática de la albúmina es de 11 a 14 g/día.[2]

Véase también

Referencias

  1. a b «La albúmina en la sangre». Archivado desde el original el 12 de septiembre de 2008. Consultado el 18 de septiembre de 2008. 
  2. a b c M.,, Herrerías Gutiérrez, J.; A.,, Díaz Belmont,; M.,, Jiménez Sáenz, (1996). Tratado de hepatología. Universidad de Sevilla. ISBN 8447203336. OCLC 35755803. 
  3. a b Pocock, Gillian; Richards, Christopher D (2005). «El riñón y la regulación del medio interno». Fisiología humana: La base de la Medicina. Elsevier España. ISBN 8445814796. «Véase página 395.» 
  4. «La albumina en el síndrome nefrótico». Consultado el 18 de septiembre de 2008. 
  5. «Ovotransferrin: Structure, bioactivities, and preparation». Food Research International 46: 480-487. doi:10.1016/j.foodres.2011.07.012. 

Enlaces externos

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