Hemo O
Aparencia
(Redirección desde «Hemo o»)
Hemo O | |
---|---|
![]() | |
Identificadores | |
Número CAS | 137397-56-9 |
PubChem | 6323367 |
MeSH | heme+O |
Propiedades | |
Fórmula molecular | C49H58O5N4Fe |
Masa molecular | 838,854 g/mol |
Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa. |
O hemo O[1] é un tipo de grupo hemo asociado a proteínas, formado por un anel porfirínico cun átomo de ferro central. Está moi relacionado co hemo A, do que se diferencia en que ten un grupo metilo na posición 8 do anel en lugar do grupo formilo que presenta o hemo A. Non hai diferenza na cadea isoprenoide situada en posición 2, que é a mesma en ambos os dous.
O hemo O aparece en diversos organismos procariotas e eucariotas. O hemo O encontrado na bacteria Escherichia coli[2] funciona de maneira similar ao hemo A dos mamíferos na redución do oxíxeno.
Notas
[editar | editar a fonte]- ↑ Trátase da letra O e non do número cero (0).
- ↑ Myles R. Cheesman, Vasily S. Oganesyan, Nicholas J. Watmough, Clive S. Butler, and Andrew J. Thomson (2004). "The Nature of the Exchange Coupling between High-Spin Fe(III) Heme o3 and CuB(II) in Escherichia coli Quinol Oxidase, Cytochrome bo3: MCD and EPR Studies". J. Am. Chem. Soc. 126: 4157–4166. doi:10.1021/ja038858m.
Véxase tamén
[editar | editar a fonte]Outros artigos
[editar | editar a fonte]Ligazóns externas
[editar | editar a fonte]- MeSH name - Heme O
- Morrison MS, Cricco JA, Hegg EL. The biosynthesis of heme O and heme A is not regulated by copper. Biochemistry. 2005 Sep 20;44(37):12554-63. PMID 16156667. [1].
- Khalimonchuk O, Kim H, Watts T, Perez-Martinez X, Winge DR. Oligomerization of heme o synthase in cytochrome oxidase biogenesis is mediated by cytochrome oxidase assembly factor Coa2. J Biol Chem. 2012 Aug 3;287(32):26715-26. doi: 10.1074/jbc.M112.377200. Epub 2012 Jun 5. PMID 22669974. [2]
- W. Wu , C. K. Chang , C. Varotsis , G. T. Babcock , A. Puustinen , M. Wikstrom. Structure of the heme o prosthetic group from the terminal quinol oxidase of Escherichia coli. J. Am. Chem. Soc., 1992, 114 (4), pp 1182–1187. DOI: 10.1021/ja00030a009. Publication Date: febreiro 1992. [3]
- Tatsushi Mogi. Over-Expression and Characterization of Bacillus subtilis Heme O Synthase. The Journal of Biochemistry. Acepted, 31 de xaneiro de 2009. [4]