HDGF

HDGF
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1RI0, 2NLU
Ідентифікатори
Символи	HDGF, HMG1L2, hepatoma-derived growth factor, heparin binding growth factor
Зовнішні ІД	OMIM: 600339 MGI: 1194494 HomoloGene: 3306 GeneCards: HDGF
Онтологія гена Молекулярна функція • nucleotide binding • DNA binding • transcription corepressor binding • GO:0001106 transcription corepressor activity • growth factor activity • heparin binding • RNA binding Клітинна компонента • цитоплазма • transcription repressor complex • клітинне ядро • нуклеоплазма • міжклітинний простір • GO:0005578 Позаклітинна матриця • extracellular region • collagen-containing extracellular matrix Біологічний процес • IRE1-mediated unfolded protein response • проліферація • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated • GO:1901227 negative regulation of transcription by RNA polymerase II • transcription, DNA-templated • GO:0072468 сигнальна трансдукція • GO:0006928 клітинний процес • regulation of signaling receptor activity • cellular response to interleukin-7 Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	3068	15191
Ensembl	ENSG00000143321	ENSMUSG00000004897
UniProt	P51858	P51859
RefSeq (мРНК)	NM_001126050 NM_001126051 NM_004494 NM_001319186 NM_001319187 NM_001319188	NM_008231 NM_001331051 NM_001331052
RefSeq (білок)	NP_001119522 NP_001119523 NP_001306115 NP_001306116 NP_001306117 NP_004485	NP_001317980 NP_001317981 NP_032257
Локус (UCSC)	Хр. 1: 156.74 – 156.77 Mb	Хр. 3: 87.81 – 87.82 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

HDGF (англ. Heparin binding growth factor) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 240 амінокислот, а молекулярна маса — 26 788.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MSRSNRQKEY		KCGDLVFAKM		KGYPHWPARI		DEMPEAAVKS		TANKYQVFFF
GTHETAFLGP		KDLFPYEESK		EKFGKPNKRK		GFSEGLWEIE		NNPTVKASGY
QSSQKKSCVE		EPEPEPEAAE		GDGDKKGNAE		GSSDEEGKLV		IDEPAKEKNE
KGALKRRAGD		LLEDSPKRPK		EAENPEGEEK		EAATLEVERP		LPMEVEKNST
PSEPGSGRGP		PQEEEEEEDE		EEEATKEDAE		APGIRDHESL

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до репресорів, факторів росту, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як транскрипція, регуляція транскрипції, поліморфізм, ацетиляція. Білок має сайт для зв'язування з нуклеотидами, ДНК, з молекулою гепарину. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Beausoleil S.A., Villen J., Gerber S.A., Rush J., Gygi S.P. (2006). A probability-based approach for high-throughput protein phosphorylation analysis and site localization. Nat. Biotechnol. 24: 1285—1292. PMID 16964243 DOI:10.1038/nbt1240
• Beranova-Giorgianni S., Zhao Y., Desiderio D.M., Giorgianni F. (2006). Phosphoproteomic analysis of the human pituitary. Pituitary. 9: 109—120. PMID 16807684 DOI:10.1007/s11102-006-8916-x
• Yang J., Everett A.D. (2007). Hepatoma-derived growth factor binds DNA through the N-terminal PWWP domain. BMC Mol. Biol. 8: 101—101. PMID 17974029 DOI:10.1186/1471-2199-8-101
• Giorgianni F., Zhao Y., Desiderio D.M., Beranova-Giorgianni S. (2007). Toward a global characterization of the phosphoproteome in prostate cancer cells: identification of phosphoproteins in the LNCaP cell line. Electrophoresis. 28: 2027—2034. PMID 17487921 DOI:10.1002/elps.200600782
• Carrascal M., Ovelleiro D., Casas V., Gay M., Abian J. (2008). Phosphorylation analysis of primary human T lymphocytes using sequential IMAC and titanium oxide enrichment. J. Proteome Res. 7: 5167—5176. PMID 19367720 DOI:10.1021/pr800500r

Див. також

• Хромосома 1